Premio Nobel de Química a un método para observar la vida privada de las moléculas – NanomedSpain

Premio Nobel de Química a un método para observar la vida privada de las moléculas

De izquierda a derecha, Jacques Dubochet, Richard Henderson y Joachim Frank.

La Real Academia Sueca de Ciencias ha otorgado el premio Nobel de Química de 2017 a Jacques Dubochet (Aigle, Suiza, 1942), Joachim Frank (Siegen, Alemania, 1940) y Richard Henderson (Edimburgo, Reino Unido, 1945) por su aportación al desarrollo de tecnologías para generar imágenes tridimensionales de las moléculas de la vida, algo que está sirviendo ya para entender mejor procesos biológicos como las infecciones o nuestros ciclos de sueño. En palabras de la academia, su mérito consiste en “el desarrollo de la criomicroscopía electrónica para la determinación a alta resolución de la estructura de biomoléculas en una solución”.

La estructura de las moléculas está directamente relacionada con lo que son capaces de hacer y conocerla y fotografiarla ayuda a entender su función. La criomicroscopía electrónica ha permitido congelar esas biomoléculas en movimiento y hacerles una foto con resolución atómica.

Según explicaba la academia en una nota, esta tecnología ha permitido observar con precisión proteínas que provocan resistencias a quimioterapias contra el cáncer o a los antibióticos que empleamos contra las infecciones, el funcionamiento de los complejos moleculares que regulan el reloj circadiano (que recibió el Nobel de Medicina de este año) o los mecanismos por los que se captura la luz durante la fotosíntesis. En un caso muy práctico mencionado, se recuerda cómo cuando los investigadores empezaron a sospechar que el virus del Zika era la causa de la epidemia de bebés nacidos con daños cerebrales en Brasil, emplearon la criomicroscopía para obtener fotografías del virus. Gracias a las imágenes tridimensionales que obtuvieron, pudieron empezar a buscar fármacos con los que combatir la infección.

Un largo recorrido de alta resolución

Hasta 1990, se creía que los microscopios electrónicos solo servían para obtener imágenes de materia muerta porque los haces de electrones destruían la materia viva. Sin embargo, ese año, Richard Henderson, investigador del Laboratorio de Biología Molecular MRC en Cambridge, Reino Unido, logró utilizar uno de estos aparatos para generar una imagen tridimensional de una proteína con resolución atómica. Joachim Frank, de la Universidad de Columbia, en Nueva York, EE.UU., incoroporó avances que hicieron que la tecnología fuese más allá de la prueba inicial al desarrollar un método para procesar las imágenes bidimensionales borrosas obtenidas por el microscopio electrónico, analizarlas y combinarlas para obtener una estructura tridimensional y bien definida. Por último, Jacques Dubochet, de la Universidad de Lausana, en Suiza, fue el responsable de controlar el papel del agua en el proceso. En el vacío de un microscopio electrónico, el agua líquida se evapora y hace que las biomoléculas pierdan su forma original. A principios de los 80, Dubochet logró vitrificar el agua a partir de un método que la congelaba con la suficiente rapidez para que se solidificase alrededor de una molécula biológica y mantuviese su estructura natural incluso en el vacío del microscopio electrónico.

 

Noticia publicada por Madridmasd:

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